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一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。14.糖异生作用：以非糖物质(如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。17.糖酵解：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP产生的过程。18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，而后经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。19.电子传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体依次传递，最后传给氧而生成水的全部体系。20.P/O：指每消耗1mol氧原子，所消耗的无机磷的摩尔数。21.氧化磷酸化：伴随电子从底物沿呼吸链到O2的传递，ADP被磷酸化生成ATP的偶联反应。22.解偶联：指电子传递释放的能量没有用于ADP磷酸化生成ATP，即氧化与磷酸化过程解偶联。23.脂肪酸β氧化:脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β-C原子发生氧化，碳链在α-C原子与β-C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个碳单位的脂酰CoA，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程就叫β氧化。24.乙醛酸循环：是油料作物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，它将2分子乙酰COA转变为1分子琥珀酸的过程。25.生物膜：生物体内所有膜的总称，包括细胞质膜和各种细胞器的膜。26.逆转录：以RNA为模板，根据碱基配对原则，按照RNA的核苷酸顺序(RNA中的U用T替换)合成DNA27.半保留复制：每个子代DNA分子中，一条链来自于亲代DNA，另一条链是新形成的这种复制方式28.半不连续复制：DNA复制时，复制叉上的一条新链是连续合成的（前导链），而另一条链是以一系列不连续的冈崎片段方式合成的，最后连接成一条完整的DNA新链（随从链），这种复制方式被称为半不连续复制。29.不对称转录：在生物体内，DNA的两条链中仅有一条链（或某一区段）可作为转录的模板。30.反义链(或模板链)与有义链(编码链)：基因的DNA双链中作为模板指导转录的那条单链称为反义链或模板链；与反义链互补的那条DNA单链被称为有义链(编码链)。31.复制叉：在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，在起点处形成一个“眼”状结构，在“眼”的两端，则出现两个叉子状的生长点，称为复制叉。32.核酸内切酶：是一类能从多核苷酸链的内部水解3′,5′-磷酸二酯键降解核酸的酶。33.生物固氮：指固氮微生物在常温常压下将大气中的氮气转化为氨的过程。34.密码子：mRNA分子上由三个相邻的核苷酸组成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。35.同工受体tRNA：携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同工受体tRNA。36.诱导酶：在正常代谢条件下不存在，当有诱导物（底物）存在时才合成的酶，常与分解代谢有关。37.操纵子：是DNA分子上一个结构连锁、功能相关的基因表达协同单位，它包括启动基因（P）、操纵基因（O）与结构基因(S)。38.反馈抑制：代谢过程中后面的产物对其前某一调节酶活性具有抑制作用。39.级联放大系统：在连锁反应中，一个酶被共价修饰后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号放大的反应体系。二、问答题1.简述蛋白质一，二，三，四级结构特点，并指出维系各级结构稳定的作用力。名称结构特点主要作用力（化学键）蛋白质一级结构（以胰岛素为例）51个氨基酸组成；两条肽链；三对二硫键二硫键，肽键蛋白质二级结构ａ螺旋1.右手单螺旋2.ａ螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm3.相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15nm4.侧链Ｒ基团伸出螺旋5.链内氢键平行于长轴氢键ß折叠1.两条或多条肽链伸展呈锯齿状2.Ｒ侧链交替位于锯齿状结构的上下方3.链间氢键垂直于长轴4.有平行和反平行片层结构氢键蛋白质三级结构（以肌红蛋白为例）1.一条多肽链构成，有153个氨基酸残基和一个血红素辅基2.球状蛋白3.极性氨基酸残基在分子表面；非极性氨基酸残基在分子内部主要是次级键（如氢键，离子键，巯水键，范德华力）；也包括二硫键蛋白质四级结构（以血红蛋白为例）1.共有574个氨基酸残基2.由四条亚基（2条ａ链和2条ß链）组成次级键3.四亚基各有一个血红素辅基4.亚基的三级结构与肌红蛋白相似2.组成蛋白质氨基酸结构通式如何？按照Ｒ基极性不同，20种氨基酸可被分为哪四类？写出各类包含的氨基酸及其相应的三字符缩写。AA通式：按Ｒ基极性不同，将AA分为：1.非极性Ｒ基团氨基酸2.极性不带电荷Ｒ基团氨基酸3.Ｒ基团带负电荷的氨基酸4.Ｒ基团带正电荷的氨基酸丙氨酸Ala甘氨酸Gly天冬氨酸Asp赖氨酸Lys缬氨酸Val丝氨酸Ser谷氨酸Glu精氨酸Arg亮氨酸Leu苏氨酸Thr组氨酸His异亮氨酸Ile半胱氨酸Cys脯氨酸Pro酪氨酸Tyr苯丙氨酸Phe天冬酰胺Asn色氨酸Trp谷氨酰胺Gln甲硫氨酸Met3.蛋白质变性蛋白质有何特点①空间构象破坏。维系蛋白质空间结构稳定的作用力遭到破坏，故构象改变。②蛋白质原有的功能丧失。如酶的催化活性丧失，肌红蛋白的转运功能丧失等。③蛋白质性质改变：溶解度降低；粘度增加；易被蛋白质酶水解4.举例说明蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构和空间结构）蛋白质一级结构与功能的关系：蛋白质的功能取决于一级结构，当一级结构改变时，蛋白质的功能就会发生改变，例如镰刀状细胞贫血病就是一种因血红蛋白一级结构改变而产生的分子病。正常人血红蛋白的ß链N端第六位AA为Glu，而患者血红蛋白的ß链第六位则为Val，结果引起血红蛋白分子表面极性下降，因而聚集成镰刀状。蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质都有特定的构象，而这种构象是与他们各自的功能相适应，一旦空间结构改变，蛋白质的生物学功能也随之丧失。例如把天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。5.简述DNA分子二级结构的主要特点①两条核苷酸链平行，走向相反，且绕同一中心轴向右盘旋形成栓螺旋结构。②两条由磷酸核脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧，碱基位于内侧。③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，A=T,G≡C碱基互补原则。④碱基平面与螺旋纵轴接近垂直，糖环平面接近平行。⑤螺旋的螺距为0.34nm，直径为2nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34nm，每圈螺旋包含10个碱基对。⑥螺旋结构中围绕中心轴形成两个凹槽即大沟与小沟。6.比较DNA,RNA在化学组成，细胞定位及生物功能上的区别核酸DNARNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基A、G、C、TA、G、C、U细胞定位主要分布在细胞核内，少量分布在叶绿体和线粒体大部分在细胞质中生物学功能遗传信息的载体指导蛋白质的合成；催化作用；遗传信息的载体（RNA病毒）7.简述tRNA二级，三级结构的特点tRNA分子的二级结构呈三叶草型，即四臂四环，其中四臂包括氨基酸接受臂，二氢尿嘧啶臂，反密码子臂，TΨC臂，四环包括：D环，反密码子环，TΨC环，额外环。tRNA的三级结构呈倒L型。7.何为米氏方程？其中Km的物理意义是什么？米氏方程是利用中间产物学说，推导出的一个表示底物浓度[S]与酶促反应速度V之间定量关系的数学方程式，即v=Vmax×[S]/（Km+[S])。当反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度，即v=Vmax/2时，Km=[S]；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。8.简述酶的概念及酶作用的特点。酶是由生物体活细胞产生，具有有催化功能的生物大分子，通常是蛋白质。酶作用的特点：1.高效性，即酶催化反应速度极高；2.高度专一性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性；3.易变性，酶催化的反应条件温和一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，在高温、强酸、强碱及重金属盐等环境中容易失去活性；4.可调控性，包括酶原激活、共价修饰调节、反馈调节、激素调节等；5.常常需要辅因子。9.试述诱导契合学说的主要内容？酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。10.影响酶促反应速度的因素有哪些？它们如何影响反应速度？（1）底物浓度[S]对酶反应速度（V）的影响（见下图）：用[S]对V作图，得到一矩形双曲线，当[S]很低时，V随[S]呈直线上升，表现为一级反应。当[S]增加到足够大时，V几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。曲线表明，当[S]增加到一定数值后，酶作用出现了饱和状态，此时若要增加V，则应增加酶浓度。（2）酶浓度与反应速度：在底物浓度足够大的条件下，酶浓度与酶促反应速度成正比（见上图）；（3）温度：过高或过低温度均使酶促反应速度下降，只有在最适温度下酶促反应速度才最高；（4）pH：pH影响酶蛋白质中各基团的解离状态，过高或过低pH均使酶促反应速度下降，在最适pH下酶促反应速度才最高；（5）抑制剂：作用于酶活性中心必需基团，引起酶活性下降或丧失，分为可逆抑制和不可逆抑制两种；（6）激活剂：提高酶活性，加快酶促反应速度的物质，包括无机离子、有机小分子或其他具有蛋白质性质的大分子。11.简述糖酵解、三羧酸循环及磷酸戊糖途径的主要生物学意义（1）糖酵解：A、为生物细胞活动提供能量；B、是糖类有氧氧化的前过程；C、提供糖异生作用的主要途径D、为其他代谢提供原料；E、是糖，脂肪和氨基酸代谢相联系的桥梁（2）三羧酸循环：A、氧化获能的最有效方式；B、为其他生物合成代谢提供原料；C、是沟通物质代谢的枢纽（3）磷酸戊糖途径：A.PPP途径为细胞内的合成反应提供还原力NADPH+H+；B.与光合作用联系；C.PPP途径为细胞内核酸等物质合成提供原料；D.与植物的抗病力相关;E.与有氧、无氧分解相联系；F.必要时供应能量12.