76生物化学复习资料

1生物化学复习资料第二章蛋白质化学要点内容(译文)多肽中的氨基酸通过肽键相连接。肽键是酰胺键，通过一个氨基酸的α—氨基和另一个氨基酸的α—羧基连接同时失去一分子的水而形成的。一级结构是对多聚物共价主链的描述。因此，多肽中氨基酸的排序是它的一级结构。二级结构是指多肽主链原子的局部空间排列方式而不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是蛋白质中常见的二级结构。三级结构是多肽的三维空间构象。四级结构被定义为不同亚基之间的相互作用。具有特异天然构象的蛋白质或核酸部分或全部地失去折叠被认为是变性。多肽或蛋白质因接触变性剂（如高温或去污剂），将失去它原来的天然构象，这种作用称为蛋白质的变性作用。1、氨基酸同有机化学中的有机酸类有何关系？氨基酸的化学结构有何特点？氨基酸是有机羧酸分子中α-碳原子中一个氢原子被氨基取代而生成的化合物，又称α-氨基酸。氨基酸的化学结构有何特点：（1）两性电解质（具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基）（2）若R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质，具有旋光性。（3）R基不同，构成不同的氨基酸。2、自然界的氨基酸以哪些形式存在？氨基酸在生物体内可以单独存在，但是更多的则是作为肽、蛋白质的组成部分。除甘氨酸外，氨基酸有D-型及L-型之分，蛋白质中存在的氨基酸大多为L-型。3、甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸有何异同？甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸相比较，其相同点是：具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，为两性电解质其不同点是：甘氨酸（氨基乙酸）不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。OH脯氨酸（吡咯啶-2-甲酸）没有自由的а-氨基，是一种а-亚氨基酸，可以看成是а-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。羟脯氨酸（4-羟基吡咯啶-2-甲酸）是脯氨酸经过羟化反应生成的，是一种不常见的蛋白质氨基酸，羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体。4、什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。5、什么叫等电点？丙氨酸的等电点值与它的pK’1和pK’2数值有何关系？当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。H2NCHCHOHOHNCOHOHNCOHO2丙氨酸为中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI=(pK’1+pK’2)/2=(2.3+9.7)/2=6.06、把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，问此aa的PI值是大于或小于6.0？还是等于6.0？此aa的PI值是小于6.0。因为把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，说明此aa在PH7.0的纯水中电离出H+，自己则变为负离子，为了得到两性离子（PI），则必须在PH6.0的溶液加入H+，故PI值必是小于6.0。7、你用什么方法理解比较复杂的氨基酸的化学性质?为什么我们要学习氨基酸的这些性质?由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基、碱性的—NH2基及R残基，氨基酸的化学性质主要上由上述三个基团参与的反应所决定的，故可从氨基酸的羧基具有一羧酸羧基的性质（如成盐、成酯、脱羧、酰氯化等）、氨基酸的氨基具有一级胺氨基的一切化学性质（如与HCl结合、脱氨、与HNO2作用等）、还有一部分则为氨基、羧基共同参加或氨基酸R残基参加的反应来氨基酸的化学性质。学习氨基酸的这些性质，我们可以更好地理解氨基酸的酸性、碱性及两性的性质，同时为氨基酸的合成、分析、检测、应用等提供理论基础。8、构型与构象两个名词的意义是什么？它们的区别是什么？在什么地方该用构型？在什么地方该用构象？构型是指在一个化合物分子中原子的空间排列，这种排列的改变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢键无关，属于立体异构。如aa的构型有两种，即D-型和L-型。构象是指同一构型的化合物，由于分子中共价键的旋转所表现出来的原子或基团的不同的空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。如蛋白质的a-螺旋与β-折叠结构。9、肽链的基本化学键是什么？在蛋白质分子中有哪些重要的化学键？它们的功用是什么？链的的基本化学键是肽键（酰胺键）。在蛋白质分子中有肽键、二硫键、酯键、氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用、配位键等重要的化学作用力，它们的功用如下：肽键是肽链的基本化学键，一级结构的肽链是由肽键连接而成，但同一肽链中的不同部位有的还有二硫键、酯键的参与。蛋白质分子的二级结构的构象要靠氢键来维持。蛋白质分子的三、四级结构的构象主要由非共价键，包括氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用等来维持。此外，金属蛋白质还含有配位键主要参与维持蛋白质分子三、四级结构的构象。10、螺旋肽链的左旋、右旋如何区别？平行β-折叠结构与反平行β-折叠结构是如何形成及如何区别的？螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。β—折叠有两种类型：一种为平行式，即相邻两条肽链的方向相同，所有肽链的N-端都在同一边，氢键不平行。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反,但氢键近于平行。311、如何从血红蛋白的结构解释它的呼吸功能？试写出DPG的结构式？血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。血红蛋白有4个亚基（2条α链和2条β链），每个亚基中含有1个血红素辅基。血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2)无氧时为去氧血红蛋白(Hb)。4个亚基是通过盐桥（键）及氢键作用联接起来的。由于多个盐桥的存在，使整个血红蛋白分子的结构绷得相当紧密，不易与氧分子结合。但当氧与血红蛋白分子中的1个亚基的血红素的铁（Fe2+）结合后，产生别构作用，其四级结构将发生相当剧烈的变化，导致亚基间的盐桥断裂，从而使原来结合紧密的血红蛋白分子变得松散，易与氧结合。血红蛋白有两种可以互变的构象：与O2亲和力低不易与O2结合的紧密型（T型）和与O2亲和力高容易与O2结合的松弛型(R型)。HbO2的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。DPG（2，3–二磷酸甘油酸）CH2O（PO3H2）CHO（PO3H2）COOH12、蛋白质的二级结构与三级结构的区别在什么地方？蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，从而形成有规律的构象。三级结构是描述带有二级结构的肽链，如何进一步通过氨基酸残基的R基团的相互作用，产生三维空间结构等。两者之间的区别如下：二级结构是蛋白质分子中多肽链的主链构象的结构单元，不涉及氨基酸残基的侧链构象。维系二级结构的力是氢键。而三级结构是在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团的相互作用，并在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构，或者说三级结构是指多肽链中所有原子的排布。维系三级结构的力有疏水作用（疏水效应）、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）等。尤其是疏水作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用。13夏天鲜牛奶如果不煮沸，放置在室温下，就变成酸味，同时有白色的絮状出现或沉淀，这是什么缘故？夏天鲜牛奶如果不煮沸，放置在室温下，就变成酸味，这是由于微生物的作用使牛奶中的蛋白质分子处于等电点附近,就会有白色的絮状物或沉淀出现。14、什么是Pr的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列（构象）发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称Pr的变性作用。引起蛋白质变性的因素有物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等；化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等。15、蛋白质的别构与变性在本质上的区别是什么？含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构作用。因别构产生的效应称别构效应。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态（改变空间排布），引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。从蛋白质的别构与变性的概念可知，两者的本质区别地在于蛋白质的别构是一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用，但不会丧失其生理活性。而变性一般会引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。416、为什么提取酶和蛋白质激素时多采用盐析法而且常用丙酮脱水（将制品制成所谓的丙酮粉）？酶和蛋白质激素是需具有活性才有生物学意义，因此提取酶和蛋白质激素时必须专考虑保持其活性，蛋白质溶液是一种胶体溶液加入高度的中性盐后（盐析法）可以吸去胶体粒子外层的水，也可中和胶体粒子的带电性，从而使蛋白质沉淀，在使用这种方法的沉淀过程中，由于处在温和条件下，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀（可可逆逆沉沉淀淀）。同时低温时，用丙酮脱水（将制品制成所谓的丙酮粉），也可以保持其原有的生物活性。17、使蛋白质沉淀的因素各有优缺点，根据什么原则选用沉淀剂？使蛋白质沉淀的目的有两个：一是为了制备有生物活性蛋白质制剂，二是为了去掉某些蛋白质。可根据以上两个目的选用沉淀剂（或方法），若制备有生物活性蛋白质时，可采用等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等；若不需保持生物活性时，可采用加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等。18、从理论上和应用上说明蛋白质的重要性理论上的重要性：（1）蛋白质有多种生理功能:催化（酶）调节（调节Pr，例胰岛素）转运（转运Pr，例：血红Pr、膜转运Pr）贮存氨基酸（用作有机体及其胚胎或幼体生长发育的原料）运动（引起肌肉收缩等，例：肌动Pr和肌球Pr）结构成分（结构Pr，例：胶原Pr）支架作用（支架Pr，含有多个不同的组件，在它上面可以装配成一个多Pr复合体）防御和进攻（参与免疫反应等）异常功能（例：甜Pr、节肢弹性Pr等）（2）蛋白质与生命起源有关经过长期的科学研究，有理由相信原始生物是由蛋白质、核酸和其他有机物（如糖及脂等）组成的蛋白体（原始单细胞生物）。再经亿万年的演化，逐步发展成为近代的微生物、动植物和人类。应用上的重要性：（1）防病治病中的应用人类必须认识各种蛋白质的特性，才能利用其对人类有益的功能而防病治病；（2）在科学实验和研究中的应用如在分子生物学研究中，蛋白质的结构和功能的研究都是极其重要的内容。Summary总结(译文)蛋白质是由20种氨基酸通过肽键连接而成。蛋白质的共价结构称为它的一级结构。二级结构是多肽链本身的局部的空间排列方式，并不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是最常见的蛋白质二级结构。三级结构指的是多肽的三维结构，会有很多非共价作用，像氢键、疏水作用、静电作用和范德华力来稳定蛋白质构象。有一种特殊蛋白——分子伴侣蛋白，有助于促进蛋白质正确的折叠，四级结构被称为不同亚基间的互相作用。所以，只有多于1条多肽链的蛋白质才有四级结构。蛋白质的潜在功能由它的一级结构决定。因此说明了为何相似功能的蛋白质有相似的(氨基酸)序列。蛋白质的生物活性和特性依赖思于它的高级结构。任何能破坏非共价作用的去污剂和有机溶剂都能使蛋白质变性，从而影响它的生物活性。第三章核酸化学要点内容(译文)DNA是脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连接而成的生物高聚物。DNA的一级结构是核苷酸的排列顺序，它的二级结构是一个右手双螺旋。一个DNA分子是由通