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酶的辅酶与辅基：与酶蛋白结合比较稀疏，并可用透析方法除去的成为辅酶。与酶蛋白牢固结合，不能用透析方法除去的称为辅基。蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。蛋白质的四级结构：指多亚甲基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。蛋白质变性作用：天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响，以氢键，盐键等次级键维系的高级结构被破坏，分子内部结构发生改变，致使生物学性质，物理化学性质改变，这种现象称为蛋白质的变形作用。蛋白质的沉淀作用：当条件改变时，稳定性就被破坏，蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出，这种现象称为蛋白质的沉淀作用。超二级结构与结构域：二级结构单元a-螺旋和b折叠相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构；在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。氧化磷酸化：有储能物质氧化分解提供化学能合成ATP的过程。核酶：具有催化作用的RNA分子。酶的活性中心：酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象，与酶的活性直接相关的结构区域。DNA复性：解除变性条件，满足一定条件后，解开的两条DNA互补链又可以重新恢复形成双螺旋结构，并恢复有关性质和生理功能。氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。联合氨基作用：主要在肝、肾等组织中进行。氨基酸首先与a-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成a-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用。联合脱氨基作用全过程是可逆的，也是体内合成非必须氨基酸的主要途径。嘌呤核苷酸循环可看做另一种形式的联合脱氨基作用，主要在骨髓肌及心肌中进行。在此过程中，天然态:是生物体内一些具有特殊功能的肽的统称。霉:是一类由活性细胞中具有催化作用和高度统一性的特殊蛋白质。氢键:一个氢原子连接两个负电性强的原子，其中一个共价键另一个为氢键。蛋白质变性:当天然蛋白质受到外界各种理化因素影响使其维系空间结构的次级键受到破坏，而引起蛋白质空间结构改变，从而使蛋白质的理化性质和生物活性改变或丧失这种作用称为蛋白质的变性作用。DNA变性:DNA受到某些理化因素的影响分子中的氢键，碱基堆积力等被破坏，双螺旋结构解体，分子由双链变为单链的过程。生物氧化:有机物在生物体内的氧化还原作用。维生素:是生物生长和代谢所必需的微量有机物。霉原激活:霉原转变为有活性的酶的过程。呼吸毒物:能抑制呼吸传递氢和传递电子，使氧化作用受阻，自由能释放减少ATP不能生成。增色效应:双链DNA变性过程中光吸收增高的现象。霉工程:是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能在常温常压下催化化学反应生产人类需要的产品或服务，于其他目的地一门应用技术也就是把霉或细胞直接应用于化学工业的技术系统。糖的中间代谢是指糖类物质的细胞内合成和分解的化学变化过程。操纵子:在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子，操纵基因和在功能上相关的几个结构基因。呼吸链:由一系列供氢体，递电子受体按一定顺序排列组合的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水产生ATP切除修复:是普遍存在于各类生物体内的一种主要的DNA损伤修复机制。限制性核酸内切酶:能够特异性地识别特定的DNA长链上的碱基对,将目的基因从DNA上剪切下来的霉。全霉:酶蛋白和辅因子单独存在时均无催化活力，只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。此完整的酶分子称为全霉。中心法则:是指遗传信息从DNA传递给RNA再从RNA传递给蛋白质,即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA及完成DNA的复制过程。必需氨基酸:人或动物机体自身不能合成必需由食物提供的氨基酸。光复活修复:将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射，大部分损伤细胞可以恢复，这种可见光引起的修复过程就是光复活作用。别构效应:蛋白质或霉与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质或酶生物活性改变的现象。米氏常数:霉促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。Riboyme:具有酶催化特性的RNA霉的比活力:每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。酶的转换数:表示酶的催化中心的活性，它是指单位时间内每一催化中心所能转化的底物分子数，或每摩尔酶活性中心单位时间转换底物的摩尔数。蛋白聚糖:一种长而不分支的黏多糖为主体，在糖的某些部位上共价结合若干肽链而生成的复合物。反义RNA:与mRNA互补RNA分子8种必需氨基酸：Met甲硫氨酸Val缬氨酸Ile异亮氨酸Phe苯丙氨酸Try色氨酸（Trp）Lys赖氨酸Thr苏氨酸Gly甘氨酸CysH半胱氨酸Ala丙氨酸Met甲硫氨酸Val缬氨酸Asp天冬氨酸Leu亮氨酸Glu谷氨酸Ile异亮氨酸Gln谷氨酰胺Phe苯丙氨酸Asn天冬酰胺Tyr酪氨酸Arg精氨酸Try色氨酸（Trp）Lys赖氨酸Ser丝氨酸His组氨酸Thr苏氨酸Pro脯氨酸Ach乙酰胆碱DTT二硫苏糖醇ADH醇脱氢酶EDTA乙二胺四乙酸ADP腺嘌呤核苷二磷酸EMP糖酵解途径ATP腺嘌呤核苷三磷酸FAD黄素腺嘌呤二核苷酸BNR基础代谢率FH4四氢叶酸CAMP环腺苷酸GDP鸟嘌呤核苷二磷酸CDP胞嘧啶核苷二磷酸LDH乳酸脱氢酶CMP胞嘧啶核苷一磷酸NADH尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸CTP胞嘧啶核苷三磷酸TMP胸腺嘧啶核苷一磷酸Cyt胞嘧啶TPP硫胺焦磷酸酯DHF二氢叶酸UTP三磷酸尿苷DPP二甲基丙烯焦磷酸酯ACP酰基载体蛋白PRPP磷酸核糖焦磷酸NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸生物化学：是一门以生物体为对象，研究生命化学本质的科学。糖蛋白：是糖链（寡糖链）以共价键（糖肽键）形式与蛋白质连接形成的生物大分子。脂质或脂类：是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物。脂溶性：脂质能溶于有机溶剂而不溶于水的特性。碘值：是指在油脂的卤化作用中100g油脂与碘作用所需碘的质量。等电点：当在某一PH值时，其所带正负电荷恰好相等。即净电荷为0，这一PH值称等电点。生物膜的结构是流动镶嵌模型。皂化作用：油脂的碱水解过程。糖是多羟基醛或多羟基酮以及可以水解产生这些物质的点称。乳化作用：油脂在乳化剂的作用下，可变成很细小的颗粒均匀地分散在水中而形成稳定的乳状物。糖链：是糖脂质和糖蛋白的组成成分。等电点以上任PH，带负电荷向正极，下带正电荷向负极。糖苷键：由糖的半缩醛羟基与配糖体缩合生成的化学键。旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。糖肽键——糖与蛋白质的结合。肽：氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物。肽键：肽链中氨基酸间的连接是通过肽键。变构现象：蛋白质在完成其生物功能时往往空间结构发生变化。从而改变分子的性质，以适应生理功能的需求。变构效应：蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。从小肠吸收的甘露糖、果糖、半乳糖、葡萄糖可在各种酶的催化下转化成6—磷酸葡萄糖糖异生的生理意义：在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定、回收乳酸分子中的能量、维持酸碱平衡糖分解代谢的重要途径：醇解途径（EMP）、三羧酸循环（TCA）、磷酸己糖旁路（HMS）糖醇解意义：在无氧情况下，产生ATP的最有效的方式。在有些组织中，无氧条件下，寡糖醇解进行能量的产生。乳酸循环：葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧醇解产生乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖异生作用生成葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程称为_乳酸循环的形成是由于肝和肌肉组织中酶的特点所致糖代谢工业上的应用：酒精发酵、甘油发酵、丙酮—丁醇发酵、有机酸发酵、低聚糖发酵、生物制备脂肪酸的分解有：β—氧化、ω—氧化、α—氧化β—氧化：脂肪酸通过酶催化α碳原子与β碳原子之间的断裂，β碳原子上的氧化相继切下二碳单位而降解的方式ω—氧化：是指长链脂肪酸的末端C原子被氧化，产生α，ω—二碳酸，活化后再进行β—氧化，最后余下琥珀酰C0A可直接进入TCA循环ACP:脂肪酸的β—氧化是以COASH为酰基载体，但脂肪酸的合成却以另一种酰基载体蛋白携带酰基核酸酶：降解核酸中磷酸二酯键的酶嘧啶碱基的分解：经脱氧、氧化、还原及脱羧等反应，胞嘧啶、尿嘧啶主分解产物为β—丙氨酸，胸腺嘧啶主要分解产物为β—氨基异丁酸联合脱氨的类型:转氨酶与L—谷氨酸脱氢酶作用相偶联、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联DNA碱基序列测定方法:1.DNA片段制备。2.DNA碱基序列测定。方法,化学降解法，Sanger法，DNA自动测序法。Sanger法原理:以DNA的没错，合成为基础，以被测DNA单链为模板，通过特殊设计的末端终止技术合成出一系列相差一个核苷酸长度的互补链,然后利用凝胶电泳分离，这些不同长度的dna小片段，据此推断确定待测dna链的碱基序列。PCR技术是一种不需要借助于分子克隆就可以在体外快速繁殖和扩增的DNA技术。原理，一，变性，在加热或碱性条件下，可使dna双螺旋的氢键断裂形成单链dna，称之为变性。二，退火，是模版与引物的复性，引物即是与模版某区序列互补的一小段DNA片段。三，延伸，从结合在特定dna模板上的引物为出发点，将四种脱氧核苷酸以碱基配对形式按方向沿着模版顺序合成新的DNA链酶不仅是高效高度专一的催化剂，而且更重要的还在于它是生物催化剂。酶的四大特性:一,条件温和，二,专一性，三,高效性，四，易敏感性。一条件温和，在常温常压下中性条件下，催化反应进行。二专一性，只对一类或一种底物起催化作用。三高效性，比普通催化剂催化效率更高。四易敏感性，易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。,酶的分类，（按催化的反应分类）1,氧化还原酶类2,转移酶类3,水解酶类4,裂合酶类5,异构酶类6,合成酶类影响酶促反应速率的因素1,底物浓度:当反映的其他条件都恒定的话，酶促反应速率随着底物浓度的变化而变化，当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度成正比，随着底物浓度的增加，反应速率不再按正比增长，当底物浓度相当高时，反应速率达到最大值。2,酶浓度:当底物浓度足够大而其他条件合适时，反应速率随酶浓度的增加而增大。3.温度:表现在两个方面，一是随温度增加反应速率增大，另一方面是由于酶是蛋白质，随温度升高，使酶蛋白逐渐失活，引起酶促反应速率下降，酶所表现的最适浓度是两种影响的综合结果。米氏方程:定量表达底物浓度与酶促反应速率的关系酶活力，酶催化一定化学反应的能力。通常以在一定条件下酶所催化的化学反应的速率来确定，所测反应速率大酶活力高，反应速率小酶活力低。比活力:表示酶纯度的指标，每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。转换数:表示酶催化能力的方法，表示酶的催化中心的活性，指每秒内酶催化中心所能转换底物分子数。固定化酶的制备方法:是通过吸附，偶联，交联和包埋等方法把酶连接到某种载体上，使之具有水不容性，使仍保持酶的催化活性。酶应用:a食品工业:淀粉加工，乳品工业，果蔬加工，酿酒制糖工业，鱼肉加工。b轻工化工方面:有机酸酶合成。c医药工业:药用酶，诊断用酶。生物氧化特点:加水脱氢，缓慢放能。氧化磷酸化的机制——化学渗透假说a在电子传递过程中产生了跨越线粒体内膜的[H]梯度，内膜外侧的ph值比内侧低1.4个单位，模电势为0.14伏。b当把某一ph梯度加强于线粒体时，在没有电子传递的情况下也有ATP合成。c呼吸链和ATP酶在生物化学上是分开的体系，他们可由质子梯度联系起来。d氧化磷酸化需要一密闭的区域，在没有固定的内外区域的膜碎片中，与电子传递偶联的ATP合成不能进行。e携带H穿过线粒体内膜的物质能使H梯度消失，也能使氧化作用与磷酸作用解偶联。线粒体外的氧化磷酸化。a膜屏障，线粒体膜的选择通透性。b穿梭作用膜外向膜内的能量转移，异柠蒙酸穿梭作用（3ATP），磷酸甘油穿梭作用（2ATP），苹果酸穿梭作用（3ATP）。解偶联剂，阻碍呼吸链释放的能量用于ATP合成。ATP是生物体系中自由能的通用货币a能量储存，基体以磷酸肌酸和磷酸精氨酸储存能量