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蛋白质1、蛋白质在生命活动中的作用有哪些？催化功能、运输和贮存功能、调节作用、运动功能、防御功能、营养功能、作为结构成分、作为膜的组成成分、参与遗传活动2、何谓简单蛋白和结合蛋白？经过水解之后，只产生各种氨基酸称为简单蛋白质也称单纯蛋白质。结合蛋白：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸外，还产生非蛋白质组分。3、存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特殊性？除脯氨酸以外，其余氨基酸的化学结构都可以用同一结构通式表示。氨基酸的氨基都在＆-碳原子上，另外，α-碳原子上还有一个氢原子和一个侧链。不同的氨基酸之间的区别在于R基团，除甘氨酸外，其余19种氨基α-碳原子都是不对称的（手性）碳原子。Gly是脂肪族的电中性，而且是唯一不显旋光异构性的氨基酸。Pro则是在20种自然氨基酸中唯一含有亚氨基的氨基酸。4、组成蛋白质元素有那些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测定其含量有何用途？组成元素：C、H、O、N、S、P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I特征性元素：氮16%因为各种蛋白质的含量比较恒定，可通过测定氮的含量，计算生物样品中蛋白质的含量（换算系数为6.25）,称为凯氏法定氮，是蛋白定量的经典方法之一。5、依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基发为哪几大类？Phe属于哪一类？四类，①非极性氨基酸：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro。②不带电荷极性氨基酸：甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷酰酰胺Gln。③带正电荷极性氨基酸：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg。④带负电荷极性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu6何谓氨基酸的两性解离和等点电？氨基酸既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质。两性解离的结构基础为所有氨基酸都含有碱性（α-氨基）和酸性（α-羧基）基团。等电点：某一氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，净电荷为零时的介质pH称为该氨基酸的等电点或等离子点。7、何谓多肽链的主链、肽健、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基?肽键：一种氨基酸的α-氨基与另一种氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的酰胺键。N-端：在书写多肽结构时，总是把含有α-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端。把含有α-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边，称为C-末端。氨基酸残基：肽链中氨基酸分子因脱水缩合而基团不全。肽单元：肽键中C-N的键长较短(0.132nm)，具有部分双键性质，不能旋转，从而使参与肽键构成的6个原子位于同一平面内，称为肽单元。8、什么是蛋白质的构象？构象与构型有何不同？蛋白质的构象是指分子中所有原子和基团在空间的排布，又称空间结构或三维结构，是由于单键的旋转造成的。因此，与构型不同，构象的改变无需破坏共价键。9、肽键有何特点？为什么肽单位会形成平面结构（酰胺平面）?①由CHON四个原子构成②共价键③蛋白质分子的主键。肽平面里N原子是sp3不等性杂化,有三个成键电子本来与氢原子成三角锥结构的但结合成肽平面是由于空间效应N上未成键的一对电子与C和O共轭所以不能随意旋转成一平面即酰胺平面。10、何谓二面角？为什么说二面角决定多肽链的主链构象？由于φ和ψ这两个转角决定了相两个肽平面在空间上的相对位置，因此习惯上将这两个转角称为二面角。多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构，每个α-碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型。因此，多肽链的方链骨架构象是由一系列α-碳原子的成对二面角决定的。二面角改变，则多肽链主链呢架构象发生相应变化。11、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的定义，维持各级结构的主要作用力有哪些？一指多肽链分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键（二硫键）二、指多肽链主链骨架的局部空间结构。三、整条多肽链中全部氨基酸残基（所有原子）的相对空间排布位置。主要化学键：疏水作用、离子键、氢键等。四、指由几条肽链构成。主要化学键：疏水作用力。12、α-螺旋的结构特征是什么？如何以通式表示α-系螺旋？①右手螺旋②侧链伸向螺旋外侧③螺距0.54nm，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100°④每个肽键的亚氨基氢（N-H）与前面第四个肽键的羰基氧（C=O）之间形成链内氢键，氢键与螺旋长轴基本平行。13、什么是β-折叠构象？有何特点？蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的，周期性折叠的构象。A、锯齿状、充分伸展B、侧链位于锯齿结构的上下方C、多条(段)肽链平行排列，走向可相同也可相反D、不同的肽链间（同一肽链的不同肽段间）的N-H与C=O形成氢键。这些肽链的长轴互相平行，而氢键与长轴近似垂直。14、什么是超二级结构和结构域？在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构。球蛋白分子的一条我肽链中常常存在一些紧密的、相对独产的区域，称结构域。15、举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构及功能也相似，不同的氨基酸与蛋白质功能的关系不同。a、有些氨基酸与蛋白质的功能不密切：如：胰岛素B链第28-30位AA（Pro-Lys-Ala）去掉后，活性仅下降10%。b、有些氨基酸与蛋白质的功能密切：如：胰岛素A链第1位AA（Gly）去掉后，活性下降90%。分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病。例：镰刀形红细胞贫血16、举例说明蛋白质空间结构与功能的关系。特殊的空间结构决定特定的功能，举例：肌红蛋白、血红蛋白的特殊结构及其与氧的结合肌红蛋白和血红蛋白结构：肌红蛋白与血红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。血红素是铁卟啉化合物(，它由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成为一个环形，Fe2+居于环中。从X线衍射法分析获得的肌红蛋白的三维结构中，可见它是一个只有三级结构的单链蛋白质，氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，富极性及电荷的则在分子表面，因此其水溶性较好。Mb分子内部有一个袋形空穴，血红素居于其中。血红蛋白具有四个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并携带1分子氧，因此一分子Hb共结合4分子氧。Hb各亚基的三级结构与Mb极为相似。Hb亚基之间通过8对盐键，使四个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。17、简述血红蛋白结构与功能的关系4个亚基（2α+2β）、各结合1个血红素并携带1分子氧，4个亚基通过8对盐键紧密结合，血红蛋白与肌红蛋白一样可逆地与O2结合，氧合血红蛋白占总肌红蛋白的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而变化。18、组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？因为这些氨基酸的数量、排列顺序的变化会形成无数种蛋白质。19、何谓蛋白质的两性解离？处于等电点状态的蛋白质有何特点？⑴蛋白质分子中有许多可解离的基团，除了肽链末端的α-氨基和α羧基以外，还有各种侧链基团，其可与氨基酸一样既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质称为蛋白质的两性解离。蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH即为该蛋白质的pI。⑵处于等电点状态的蛋白质的特点：蛋白质分子所带电荷与负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。20、什么是蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中用和避免蛋白质变性的例子.在某些理化因素作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态变成了变性状态，从而引起生物功能的丧失以及物理，化学性质的改变，这种现象称为变性。例：各种蛋白制品要放在低温中保存等。21、引起蛋白质变性的因素有哪些?变性蛋白的结构和性质发生什么变化？物理因素包括热、紫外线、X-射线、超声波、高压、表面张力以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等;化学因素包括酸、碱、有机溶剂、尿素、重金属盐、以及去污剂等。变性蛋白质的各种表现：1生物丧失2物理性质发生改变3化学性质发生改变。分子中的次级键断裂，导致空间构象从紧密有序的变为松散无序的状态。（一级结构并无被破坏）22、简述电泳分离蛋白质的原理电泳的原理是在同一PH的缓冲液中，由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同，其等电点也不同，故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。蛋白质核酸1、何谓碱基、核苷、核苷酸与核酸？它们之间有何联系？有何区别？碱基：核酸中的碱基有两类，即嘌呤碱和嘧啶碱。它们均为含氮的杂环化合物，具有弱碱性，又称含氮碱。无论DNA还是RNA中，碱基都只有4种：两种嘌呤，两种嘧啶。核苷：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核苷酸：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。核酸（DNA、RNA）：是由几十个至几千个单核苷酸聚合而成的多聚核苷酸链分子。3、何谓DNA的一级结构？脱氧核苷酸之间的连接方式是什么？DNA的一级结构是指在其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式，核苷酸的种类、数量以及核苷酸的排列顺序。连接方式是在这间形成3＇，5＇—磷酸二酯键，即在2个核苷酸之间的磷酸基，既与前一个核苷的脱氧核糖的3＇—羟基以酯键相连，又与后一个核苷的脱氧核糖的5’—羟基以酯键相连，形成2个酯键。这样依次联结下去，成为一个长的多核苷酸链，这个连接方式称为3＇,5＇连接。4、简述DNA双螺旋结构的要点。①两条平行的多核甘酸链,以相反的方向围绕着同一个中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。②疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。③内侧碱基鸣呈平面状，碱基平面与中心腊梅花相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。④两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。5、DNA作为遗传物质有哪此结构上的特点？它具有相对的稳定性；能够精确的自我复制，使亲代与子代间保持遗传的连续性；能够指导蛋白质合成，控制新陈代谢过程和性状发育；在特定条件下产生可遗传的变异。6、比较RNA和DNA在分子组成及结构上的异同点。相同点：主要元素都有C、H、O、N、P；由磷酸、戊糖、碱基组成；都含A、G、C碱基；基本组成单位为四种单核苷酸；其基本结构为多核苷酸链，核苷酸间的连接键为3＇，5＇—磷酸二酯键；含磷量恒定；有酸性。不同点：组成DNA的碱基有T无U；RNA分子中有U而没有T；DNA碱基组成有A+G=C+T、A=T、G=C的关系，RNA无；RNA含核糖，DNA含2脱氧核糖；DNA为双螺旋，RNA为单链有局部双螺旋和非螺旋区。7、简述RNA的种类及其生物学功能。信使RNAmRNA：传递遗传信息，合成蛋白质生物的模板。转运RNAtRNA：按照mRNA指定的顺序将氨基酸运送到核糖体进行肽链的合成。核糖体RNArRNA：与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体，后者是蛋白质合成的场所。HnRNA：是真核细胞mRNA的前体。8、何谓DNA的变性、复性及分子杂交？变性：核酸和蛋白质一样具有变性现象，核酸的变性是指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构。复发：DNA的变性是可逆过程，在适当的条件下，变性DNA分开的两条链又重新缔合而恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性。核酸的分子杂交：DNA的变性和复性是以碱基互补为基础的，由此可以进行核酸的分子杂交，即不同来源的多核苷酸，经变性分离和退火处理，当它们之间有互补的碱基序列时就有可能发生杂交，形成DNA\RNA的杂合体，甚至可以在DNA和RNA之间形成DNA\RNA的杂合体。酶酶1、何谓酶？酶与一般催化剂的不同点是什么？酶:是活细胞产生的具有高度专一性和极高催人效率的生物大分子。不同特征：极高的催化效率、高度专一性、酶活性的可调性、酶的不稳定性。2、何谓酶的专一性？有几种情形？一般酶只作用于一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物，这个现象称为酶的专一性或特异性。分以下情形：绝对专一性、相对专一性立体