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酶：由活细胞产生的生物催化剂。全酶：酶蛋白和辅助因子结合成的完整分子。酶活力单位：在规定条件下，一定时间内催化完成一定化学反应量所需酶的量。酶活性中心：酶分子必需基团集中并构成一定空间构象与酶活性直接相关的结构区域。米氏常数：在酶促反应中，某一种给定底物动力学常数，是由反应中每一步速率常数所合成酶原：有些酶在生物体内首先合成出来的只是它的无活性前体。酶原的激活：酶原在一定条件下才能转化成有活性的酶。酶的抑制作用：酶的必需基团的性质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失。中间产物学说：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物然后生成产物并释放酶的反应。诱导契合学说：认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导而形成了互补形状。竞争性抑制：抑制因子化学结构与底物相似，因而的与底物竞争性的同酶活性中心结合。非竞争性抑制作用：抑制因子不仅与酶结合，同时还可以与酶和底物生成的产物结合，单抑制因子不予底物竞争酶的活性中心。1简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性？共性：1用量少、催化效率高2仅改变化学反应速度，不改变化学反应的平衡点3可降低活化能特性：催化效率更高、高度专一性、易失活、活力受条件的调控、活力与辅助因子有关。2简述酶促反应速度的影响因素？酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂3举例说明酶原激活及其生理意义？许多酶原由细胞分泌出来时以无活性形式存在，这种无活性酶称为酶原，经酶原激活成为活性酶。生理意义：既避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身消化，又可使酶原到达特定部位发挥作用保证新陈代谢进行。4米氏方程中Km的含义是什么？有什么应用意义？是酶的特征常数，Km值可以反应酶同底物的亲和力，一个酶对底物的Km值越大，说明酶同底物的亲和力小。应用意义：鉴定酶判断酶的最适底物计算一定速率下的底物浓度判断反应方向5当某一酶促反应速率从最大速率的10%提到最大速度的90%时原物的浓度改变？米氏方程V=（Vmax[s])/(Km+[s])通过V=10%Vmax和V=90%Vmax变为81倍6称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测定酶活力，结果每小时可以水解酪氨酸产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸，请计算：○1酶溶液的蛋白浓度及比活力○2每克纯酶制剂的总蛋白量级总活力。○1可知酶蛋白浓度=（0.2*6.25）/2=0.625mg/ml比活力=（1500/60）/（0.1*0.625）勤劳的蜜蜂有糖吃=400U/mg○2每克纯酶蛋白量M=1000*0.625=625mg总比活力=400*625=250000U