蛋白质的营养作用

目录蛋白质的营养作用NutritionalFunctionofProtein第一节目录一、蛋白质的功能（一）维持细胞组织的生长、更新和修补（二）参与体内多种重要的生理活动催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血因子）等。每克蛋白质在体内氧化分解可释放17.19kJ(4.1kcal)的能量，人体每日18%能量由蛋白质提供。（三）氧化供能目录二、体内蛋白质的代谢状况？如何从不含蛋白的物质中检测出蛋白质？三聚氰胺（C3H6N6）含氮量66%凯氏定氮法氮平衡(nitrogenbalance)目录氮平衡摄入食物的含氮量与排泄物中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮=排出氮氮正平衡：摄入氮排出氮氮负平衡：摄入氮排出氮氮平衡的意义可以反映体内蛋白质代谢的概况。（正常成人）（儿童、孕妇等）（饥饿、消耗性疾病患者）目录蛋白质的生理需要量在不进食蛋白质时，成人每日最低分解约20g蛋白质。故成人每日蛋白质最低生理需要量为30g~50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。目录三、蛋白质的营养价值？（一两色素本来淡些）必需氨基酸(essentialaminoacid)指体内需要而又不能自身合成，必需由食物供给的氨基酸，共有8种：异、亮、色、苏、苯、赖、蛋、缬•其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。组、精（人体能合成，但量不多）酪、半胱（苯、蛋转变过来，半必需）目录蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量、比例。蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。赖氨酸色氨酸谷类少多豆类多少目录第二节蛋白质的消化、吸收和腐败Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins目录一、蛋白质的消化和吸收蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。（一）蛋白质的消化目录1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，对蛋白质肽键的作用特异性较差，产物主要为多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen)(pepsin)目录2、多肽在小肠被水解成寡肽和氨基酸——小肠是蛋白质消化的主要部位。⑴胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶水解内部肽键：①胰蛋白酶②糜蛋白酶③弹性蛋白酶外肽酶水解两端肽键：①羧基肽酶(A、B)②氨基肽酶（小肠粘膜细胞）蛋白水解酶作用示意图氨基酸寡肽酶氨基肽酶内肽酶氨基酸+寡肽羧基肽酶目录⑵小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用寡肽酶：氨基肽酶、二肽酶最终产物为氨基酸。目录胃小肠小肠黏膜细胞外源蛋白胃蛋白酶酸性主要消化场所（内肽酶，外肽酶）寡肽酶aaaaaaaa产物：氨基酸产物：多肽片段产物：氨基酸、寡肽目录（二）氨基酸通过主动转运过程被吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程2.γ-谷氨酰基循环1.载体吸收机制(主)目录1、氨基酸载体吸收机制（主）载体蛋白－氨基酸－Na+组成三联体由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。七种转运蛋白中性氨基酸转运蛋白酸性氨基酸转运蛋白碱性氨基酸转运蛋白亚氨基酸转运蛋白β氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白ADP+PiATP氨基酸Na+K+Na+泵小肠粘膜细胞肠腔门静脉吸收机制粘膜面浆膜面目录2、γ-谷氨酰基循环吸收机制过程：①GSH对氨基酸的转运②GSH再合成COOHCCH2CH2HONHCHCH2SHCONHCH2COOCNH2αβγ目录半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酸环化转移酶氨基酸H2NCHCOOHR5-氧脯氨酸谷氨酸5-氧脯氨酸酶ATPADP+Piγ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶ATPADP+Pi细胞外γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽GSH细胞内γ-谷氨酰基循环过程γ-谷氨酰氨基酸COOHCHNH2CH2CH2CONHCHCOOHRCHH2NCOOHR氨基酸目录谷胱甘肽目录二、蛋白质在肠道发生腐败作用肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。产物大多有害：胺、氨(主)、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素(K/B12/泛酸/生物素/叶酸)。蛋白质的腐败作用（putrefaction）目录（一）脱羧基生成胺类蛋白质氨基酸胺类蛋白酶脱羧基作用组氨酸组胺赖氨酸尸胺色氨酸色胺酪氨酸酪胺降压升压苯丙氨酸苯乙胺目录假神经递质某些物质结构(如苯乙醇胺，β-羟酪胺）与神经递质（如儿茶酚胺）结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺CH2CH2NH2CH2CH2NH2CH2NH2COHHCH2NH2COHH酪胺β-羟酪胺CH2CH2NH2OHCH2CH2NH2OHCH2NH2COHHOHCH2NH2COHHOH目录（二）氨的产生未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)脱氨基作用尿素酶肠道pH↓，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，氨的吸收↓，这是酸性灌肠的依据。虚恭•肠道对氨的吸收与肠道pH有关：NH4+NH3H+OH-排出入血目录（三）腐败作用产生的其它有害物质酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸吲哚正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。目录第三节氨基酸的一般代谢GeneralMetabolismofAminoAcids目录一、体内蛋白质分解生成氨基酸成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质。目录蛋白质的半寿期(half-life)蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生理需要而变化。目录不依赖ATP和泛素；利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径目录2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解依赖ATP和泛素降解异常蛋白和短寿蛋白质泛素(ubiquitin)76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)广泛存在于真核生物而得名一级结构高度保守目录泛素介导的蛋白质降解机理①E1催化的依赖ATP供能的泛素（Ub）活化；②泛素分子转移到E2；③E3识别要降解的靶蛋白（Target），E2-泛素复合物与靶蛋白结合并使泛素分子标记从E2转移到靶蛋白；④蛋白酶体识别多泛素化的靶蛋白，靶蛋白进入蛋白酶体被降解为小肽。泛素活化酶E1泛素结合酶E2泛素连接酶E3目录二、氨基酸代谢库(aminoacidmetabolicpool)①食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与②体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及③体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。目录氨基酸代谢库食物蛋白质组织蛋白质分解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸的来源与去路胺类α-酮酸氨尿素④代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)①合成酮体氧化供能糖目录三、氨基酸脱氨基作用脱氨基作用：指氨基酸脱去α-氨基生成相应α-酮酸和NH3的过程。脱氨基方式：转氨基作用氧化脱氨基联合脱氨基非氧化脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联目录（一）转氨基作用（transamination）1、定义：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。目录正常人各组织中GPT及GOT活性(单位/克湿组织)血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。组织GPTGOT组织GPTGOT肝44000142000胰腺200028000肾1900091000脾120014000心7100156000肺70010000骨骼肌480099000血清1620目录CH3H-C-NH2COOHCOOH（CH2）2C=OCOOHCH3C=OCOOHCOOH（CH2）2HC-NH2COOH++丙氨酸α-酮戊二酸丙酮酸谷氨酸GPT：谷丙转氨酶，急性肝炎时血清ALT活性显著增高。GPT目录COOHCH2H-C-NH2COOHCOOH（CH2）2C=OCOOH+GOTCOOHCH2C=OCOOHCOOH（CH2）2HC-NH2COOH天冬氨酸α-酮戊二酸草酰乙酸谷氨酸GOT：谷草转氨酶，心肌梗塞时血清AST含量明显增高.+目录CHOHOCH2OH3CNCH2NH2HOCH2OH3CPPR1H-C-NH2COOHR1C=OCOOHR2H-C-NH2COOHR2C=OCOOHAA磷酸吡哆醛(氨基传递体)AA′α-酮酸磷酸吡哆胺α-酮酸′N2、转氨酶作用机制转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛目录转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过转氨基并未产生游离的氨转氨基作用的生理意义目录（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用催化酶：L-谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸NH3α-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2ONH2CH(CH2)2COOHCOOHNH2CH(CH2)2COOHCOOHNHC(CH2)2COOHCOOHNHC(CH2)2COOHCOOHOC(CH2)2COOHCOOH+OC(CH2)2COOHCOOH+氧化伴随脱氨基存在于肝、肾、脑中辅酶：NAD+或NADP+GTP、ATP为其抑制剂GDP、ADP为其激活剂目录（三）联合脱氨基作用两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成氨和α-酮酸的过程。2.类型①转氨基偶联氧化脱氨基作用1.定义②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环目录①转氨基偶联氧化脱氨基作用氨基酸谷氨酸α-酮酸α-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶•此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾、脑组织进行。目录②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（purinenucleotidecycle）苹果酸腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶2(肌肉组织)腺苷酸脱氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)目录一些氨基酸可以进行氧化酶脱氨基作用,产生NH3和α-酮酸1.脱H2O脱氨（苏、丝）2.脱H2S脱氨（半胱）3.直接脱氨（天冬）（四）氧化酶脱氨基目录四、α-酮酸的代谢（二）经氨基化生成非必需氨基酸（三）转变成糖及脂类甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸类别氨基酸生糖氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸氨基酸生糖及生酮性质的分类类别氨基酸生糖氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸类别氨基酸生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸类别氨基酸亮氨酸、赖氨酸氨基酸生糖及生酮性质的分类（一）氧化供能目录琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖α-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸蛋氨酸丝氨酸苏氨酸缬氨酸酮体亮氨酸赖氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸苏氨酸谷氨酸精氨酸谷氨酰胺组氨酸缬氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系TAC目录乙酰CoA糖原TAC蛋白质脂肪乙酰CoA的来源和去路AAG甘油脂肪酸胆固醇酮体脂肪酸生物转化（第十一章）目录第四节氨的代谢M