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第一节蛋白质的营养作用蛋白质的生理功能蛋白质的需要量和营养价值一、蛋白质的生理功能•蛋白质是生命的物质基础•蛋白质是能源物质二、蛋白质的需要量氮的总平衡摄入氮=排出氮氮的正平衡摄入氮排出氮氮的负平衡摄入氮排出氮成人每日最低分解20g蛋白质成人每日最低需要30-50g蛋白质营养学会推荐成人每日最低需要80g蛋白质氮平衡蛋白质的生理需要量蛋白质的营养价值•蛋白质的营养价值即氮的保留量占氮的吸收量的百分数，取决于蛋白质所含氨基酸的种类、数量及其比例，尤其是必需氨基酸的种类与数量。•蛋白质的互补作用营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养价值，称为蛋白质的互补作用。•营养必需氨基酸体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。包括8种：甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Lys）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr）。（甲、色、赖、缬、异、亮、苯、苏；假设来写一两本书）•非必需氨基酸•半必需氨基酸指酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）；因食物中的酪氨酸和半胱氨酸可以节约苯丙氨酸和甲硫氨酸的量第二节蛋白质的消化、吸收与腐败蛋白质的消化氨基酸的吸收蛋白质的腐败作用一、蛋白质的消化小肠中的消化1.胰液蛋白酶及其作用2.肠粘膜细胞的消化作用（寡肽酶,oligopeptidase）（小肠是蛋白质消化的主要器官）胃中的消化胃蛋白酶原及其激活胃蛋白酶最适pH值：1.5-2.5胰液蛋白酶的分类胰蛋白酶：赖氨酸、精氨酸•内肽酶糜蛋白酶：芳香族氨基酸（苯、酪、色）弹性蛋白酶羧基肽酶A(carboxypeptidaseA)•外肽酶羧基肽酶B(carboxypeptidaseB)endopeptidaseexopeptidase胰液蛋白酶的激活胰腺细胞最初分泌的各种蛋白酶、肽酶均以无活性的酶原形式存在，分泌到十二指肠或迅速被肠激酶(enterokinase)激活。避免胰腺组织的自身消化二、氨基酸的吸收氨基酸的吸收载体γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用肽的吸收主要部位：小肠吸收机制：耗能的主动吸收过程4种类型的载体：中性氨基酸载体酸性氨基酸载体碱性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体γ-glutamylcycle要点：氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过程是通过谷胱甘肽的合成与分解来完成的γ-谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞膜上转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP三、蛋白质的腐败作用定义：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用，称为蛋白质的腐败作用。产物：胺类、氨及其它有害物质（如苯酚、吲哚、硫化氢等）胺类的生成蛋白质肠道细菌水解氨基酸脱羧基胺类假神经递质酪氨酸酪胺苯丙氨酸苯乙胺组氨酸组胺肠道中的氨主要有两个来源：未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成血液中尿素渗入肠道，由肠道细菌尿素酶水解而生成氨这些氨都可被吸收入血液，在肝脏合成尿素。降低肠道pH，可以减少氨的吸收。H2N-C-NH2+H2O2NH3+CO2O细菌尿素酶第三节氨基酸的一般代谢氨基酸的代谢概况氨基酸的脱氨基作用-酮酸的代谢一、氨基酸的代谢概况氨基酸的来源•食物蛋白质消化成氨基酸•组织蛋白质分解成的氨基酸•体内合成的非必需氨基酸•组织的氨基酸代谢池释放氨基酸的去路•以合成组织蛋白为主•代谢转变成其它含氮物质•输至组织氨基酸代谢池•组织器官摄取利用二、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用氧化脱氨基作用联合脱氨基作用非氧化脱氨基作用1.转氨酶与转氨基作用转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的-氨基转移到另一种-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成-酮酸。（一）转氨基作用谷丙转氨酶（glutamicpyruvictransaminase,GPT，又称ALT)谷草转氨酶（glutamicoxaloacetictransminase,GOT，又称AST）2.转氨基作用的机制转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，起传递氨基的作用吡哆醛：R=-CHO吡哆胺：R=-CH2NH2吡哆醇：R=-CH2OHCH2OHRH3CHONATPCH2OH吡哆醛ADP吡哆醛激酶互变磷酸吡哆胺CH2O磷酸吡哆醛CH2O氨基酸代谢生化作用：氨基酸转移酶的辅酶，起递氨基作用（二）氧化脱氨基作用L-谷氨酸脱氢酶：肝、肾、脑组织广泛存在，是一种不需氧脱氢酶，催化L-谷氨酸氧化脱氨生成-酮戊二酸，辅酶是NAD+或NADP+L-谷氨酸氧化脱氨基作用（三）联合脱氨基作用联合脱氨基作用有两种反应途径：转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨的途径，主要在肝、肾等组织内进行，参与的酶是转氨酶与谷氨酸脱氢酶。该途径是联合脱氨基作用的主要反应途径。嘌呤核苷酸循环的反应途径，主要在骨骼肌、心肌内进行。因为肌肉中L-谷氨酸脱氢酶活性不高。•通过两种或两种以上的酶联合催化作用使氨基酸的-氨基脱下并产生游离氨的过程。是体内的主要的脱氨基方式。转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨的途径体内合成非必需氨基酸的主要途径嘌呤核苷酸循环二、-酮酸代谢生糖氨基酸Gly、Ser、Val、His、Arg、CysPro、Ala、Glu、Gln、Asp、Asn生酮氨基酸Leu、Lys生糖兼生酮氨基酸Ieu、Phe、Tyr、Thr、Trp三个方面的代谢途径：转变成糖和脂类经氨基化生成非必需氨基酸氧化供能第四节氨的代谢体内氨的来源与去路氨的转运尿素的生成一、体内氨的来源与去路肾脏产氨：GlnGlu+NH3氨的来源：肠道吸收的氨未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成。血液中尿素渗入肠道，由肠道细菌尿素酶水解而生成氨。氨基酸及胺的分解氨基酸脱氨基作用（体内氨的主要来源）胺的分解：RCH2NH2RCHO+NH3胺氧化酶谷氨酰胺酶1.肝脏合成尿素2.氨与谷氨酸合成谷氨酰胺3.氨的再利用参与合成非必需氨基酸或其它含氮化合物（如嘧啶碱）4.肾排氨中和酸以铵盐形式排出氨的去路：二、氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环谷氨酰胺的运氨作用氨在血液中主要以两种形式运输：丙氨酸、谷氨酰胺（一）丙氨酸-葡萄糖循环肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝肝脏为肌肉提供了葡萄糖（二）谷氨酰胺的运氨作用•主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨•脑中解氨毒的一种重要方式•是氨的运输形式，也是氨的贮存、利用形式三、尿素的生成尿素合成的鸟氨酸循环学说尿素合成的反应尿素合成的调节高血氨和氨中毒主要器官：肝脏反应部位：肝细胞线粒体及胞液2NH3+CO2H2N-C-NH2+H2OO鸟氨酸循环（一）尿素合成的鸟氨酸循环学说•1932年HanksKrebs和KurtHensleit提出了鸟氨酸循环学说1.鸟氨酸与氨、CO2结合生成瓜氨酸2.瓜氨酸接受一分子氨生成精氨酸3.精氨酸水解产生尿素(urea)，重新生成鸟氨酸鸟氨酸瓜氨酸精氨酸(ornithine)(citrulline)(arginine)（二）尿素合成的反应1.氨基甲酰磷酸的合成2.瓜氨酸的合成3.精氨酸的合成4.精氨酸水解生成尿素分为以下四步：氨基甲酰磷酸合成酶I（carbamoylphosphatesynthelaseI,CPS-I)N-乙酰谷氨酸（N-acetylglutamaticacid,AGA)氨基甲酰磷酸的合成该反应消耗2分子ATP，CPS-I是一种变构酶，AGA是其变构激活剂。CPS-I、AGA都存在于肝细胞线粒体中。要点•部位：肝细胞线粒体、胞液•原料：NH3、CO2、ATP、天冬氨酸2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸•涉及的氨基酸及其衍生物：6种鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、精氨酸代琥珀酸、N-乙酰谷氨酸•限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶•耗能：3个ATP；4个高能磷酸键•与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸意义解除氨毒以保持血氨的低浓度水平（三）尿素合成的调节1.食物蛋白质的影响精氨酸代琥珀酸合成酶的调节2.尿素合成酶的调节CPS-的调节：AGA是其激活剂、精氨酸是AGA合成酶的激活剂(Argininosuccinatesynthetase,关键酶)（四）高血氨与氨中毒•正常情况下血氨保持动态平衡：肝中合成尿素是维持平衡的关键。•高血氨症：肝功能严重损伤时•肝昏迷：氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨可与谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时发生肝昏迷。•降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药；酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。第五节个别氨基酸的代谢氨基酸的脱羧基作用一碳单位的代谢含硫氨基酸的代谢芳香族氨基酸的代谢支链氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用部分氨基酸脱羧基生成相应的胺，催化这些反应酶的是氨基酸脱羧酶。谷氨酸-氨基丁酸半胱氨酸牛磺酸组氨酸组胺色氨酸5-羟色胺鸟氨酸多胺（一）-氨基丁酸（-aminobutyricacid,GABA）前体：谷氨酸酶：谷氨酸脱羧酶，脑组织含量高功能：抑制性神经递质（二）牛磺酸（taurine）前体：半胱氨酸酶：磺酸丙氨酸脱羧酶功能：结合胆汁酸的组成成分（三）组胺（histamine）前体：组胺酸酶：组胺酸脱羧酶，主要存在于肥大细胞功能：平滑肌收缩，毛细血管扩张，胃酸分泌与过敏反应有关（四）五-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）前体：色氨酸酶：色氨酸羟化酶，5-羟色氨酸脱羧酶功能：抑制性神经递质；缩血管作用（五）多胺polyamines前体：鸟氨酸酶：鸟氨酸脱羧酶产物：腐胺、精脒、精胺功能：调节细胞生长的重要物质二、一碳单位的代谢定义：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位（onecarbonunit）体内的一碳单位：甲基（–CH3）、甲烯基（–CH2–）、甲炔基（–CH=）、甲酰基（–CHO）、亚胺甲基（–CH=NH）CO2不是一碳单位一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合（一）一碳单位与四氢叶酸四氢叶酸是一碳单位的载体一碳单位通常结合在四氢叶酸分子的N5、N10上NNNNH2NOHCH2NHCO谷氨酸1蝶呤啶2345678109对氨基苯甲酸叶酸NN5678叶酸FH2还原酶二氢叶酸（7，8）NN5678FH2还原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+四氢叶酸（5，6，7，8）NN5678生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，起着传递“一碳”单位的作用N5–CH=NH–FH4N5，N10=CH–FH4N10–CHO–FH4（二）一碳单位的来源：丝氨酸（Ser）、甘氨酸（Gly）、组氨酸（His）、色氨酸（Try）•Ser•Gly•His•Trp（三）一碳单位的相互转变（四）一碳单位的生理功能合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料，与DNA、RNA的合成关系密切，如N5，N10＝CH－FH4直接提供甲基用于dUMP向dTMP的转化。N10－CHO－FH4和N5，N10＝CH－FH4分别参与嘌呤碱中C2，C8原子的生成一碳单位代谢将氨基酸代谢与核苷酸及一些重要物质的生物合成联系起来。叶酸缺乏，产生巨幼红细胞性贫血。磺胺药及某抗癌药(氨甲喋呤等)正是分别通过干扰细菌及瘤细胞的叶酸、四氢叶酸合成，进而影响核酸合成而发挥药理作用的。三、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys）（一）甲硫氨酸的代谢1.甲硫氨酸与转甲基作用S-腺苷甲硫氨酸(S-adenosylmethionine,SAM)。SAM中的甲基是高度活化的，称活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。SAM提供甲基可参与体内多种物质合成。例如肌酸、肾上腺素、胆碱等。2.甲硫氨酸循环N5－CH3－FH4转甲基酶的辅酶是维生素B12（甲钴胺素）。维生素B12缺乏，使甲基转移酶活性低下，甲基转移反应受阻，导致叶酸以N5－CH3－FH4形式在体内堆积，影