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生物体内时时刻刻都进行着新陈代谢。只有在新陈代谢的基础上，生物体才表现出生长、发育、遗传和变异等基本特征。新陈代谢一旦停止，生命也就结束了。因此，新陈代谢是生物最基本的特征，是生物与非生物最本质的区别。新陈代谢是生物体内全部有序的化学变化的总称。新陈代谢中的化学变化一般都是在酶的催化作用下进行的。科学进步是科学家艰苦努力不断探索的结果。预习提纲1、1773年、斯帕兰札尼实验过程以及巧妙之处，实验结果。2、1836年、德国植物学家施旺的实验结果3、1926年美国科学家萨姆纳的实验结果4、20世纪美国科学家切赫和奥特曼的实验结论1.1773年，斯帕兰札尼，胃具有化学性消化的作用2.1836年，施旺，从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。3.1926年,萨姆纳,提取出脲酶结晶并证实脲酶是一种蛋白质。5.20世纪80年代以来，切赫和奥特曼发现少数RNA也具有生物催化作用。4.20世纪30年代，许多科学家提取出多种酶的蛋白质结晶。酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物。1.产生：活细胞2.功能：催化3.化学本质：有机物蛋白质绝大多数的酶RNA少数的酶5、酶与无机催化剂的异同点？6、比较过氧化氢酶和铁离子的催化效率的实验：（1）为什么选用新鲜的肝脏？为什么要研磨？（2）滴加肝脏湮没液和氯化铁溶液可否共用一个吸管？（3）实验时对温度有要求吗？7、影响酶活性的因素有哪些？分别用坐标图表示出它们是如何影响的？并简要阐明预习提纲1、酶的催化作用具有高效性。一般地说，酶的催化效率是无机催化剂的107~1013倍2、酶的催化作用具有专一性。淀粉酶只能催化淀粉的水解，对蔗糖则不起作用。3、酶需要适宜的条件0t/OCV/mmol·s-105710pHV/mmol·s-1高温、低温以及过酸和过碱，都影响淀粉酶的活性，淀粉酶的催化作用需要适宜的温度和pH。如图所示：酶的活性受温度影响示意图酶的活性受pH影响示意图最适温度最适PH结论：在最适宜的温度和最适宜的pH下，酶的活性最高。温度和pH偏高或偏低，酶的活性都会明显降低。实际上，过酸、过碱和高温，都能使酶的分子结构遭到破坏而失去活性，且不可逆。总之，酶作为生物催化剂，与无机催化剂相比具有明显不同的特点：酶具有高效性和专一性，并且需要适宜的条件。三、影响酶的因素1、温度2、pH值3、酶的浓度4、底物的浓度酶的定义：酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物。其中绝大多数是的酶是蛋白质，少数的酶是RNA。酶的特性：1、高效性；2、专一性；3、要有适宜的条件。1、关于酶的叙述中，不正确的是（）A、酶是具有催化能力的蛋白质或RNAB、酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物C、食物的消化过程需要酶的催化，而细胞内的其他化学反应不需要酶的催化D、绝大多数酶是蛋白质，少数是RNA2、乳酸脱氢酶能催化L-乳酸脱氢生成丙酮酸，而对D-乳酸则不起作用，这表明酶具有（）A、高效性B、专一性C、多样性D、作用需适宜的条件3、人的血液中一分子碳酸酐酶，每分钟可催化1900个碳酸分子，这说明酶具有A、高效性B、专一性C、稳定性D、易受影响特性4、唾液淀粉酶产生的场所是（）A、细胞核B、线粒体C、核糖体D、高尔基体5、在测定胃蛋白酶的活性时，将溶液PH值由10降到2的过程中，胃蛋白酶的活性将（）A、不断上升B、没有变化C、先升后降D、先降后升6.能够促进唾液淀粉酶水解的酶是：A.淀粉酶B.蛋白酶C.脂肪酶D.麦芽糖酶7.血液凝固是一系列酶促反应；从人体采集到的血液在哪种温度下凝固最快：A.0℃B.15℃C.25℃D.35℃8、下图中表示某种动物消化酶的催化反应与温度之间关系的曲线是（）010203040温度（℃）反应速度（相对量）①②③④A、①B、②C、③D、④1.新采摘的玉米具有甜味，但放久后甜味便降低，如果采摘后放在沸水中浸泡一段时间后再保存，甜味会保留较长一段时间，请回答：（1）放一段时间后甜味降低的原因是什么？（2）沸水浸泡一段时间后再保存，甜味可保留较长时间的原因是什么？（3）通过上述现象可证明什么？2.已知唾液的PH为7，胃液(含胃蛋白酶)的PH为2。若将唾液与胃液混合，并使混合液的PH为3，混合液混合一段时间后，混合液中新增加的物质为，试简述理由。酶的作用机理及其具有专一性的原因酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物,这就是锁和钥匙学说。酶的作用机理及其具有专一性的原因科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化。另外,酶常常能够催化同一个生化反应中正逆两个方向的反应。因此,锁和钥匙学说把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际的。于是,有的科学家又提出,酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。这种方式如同一只手伸进手套之后,才诱导手套的形状发生变化一样。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物,这就是“诱导契合学说。后来,科学家对羧肽酶等进行了X射线衍射研究,研究的结果有力地支持了这个学说。