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生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L--氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键蛋白质二级结构包括-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键:8.模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。蛋白质胶体稳定的因素:颗粒表面电荷、水化膜10.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素:如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。应用举例:临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。