生物化学重点知识点归纳总结

生物化学重点知识点归纳总结第一节蛋白质结构和功能重点章节考试大纲及考分预测氨基酸的分类蛋白质的分子结构蛋白质的变性一、氨基酸与多肽（一）蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。氮最恒定平均为16%。（二）蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无D、L之分）（三）氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸8（脯亮亮苯蛋丙缬色）极性中性氨基酸7（冬天谷苏丝酪半光甘）酸性氨基酸2碱性氨基酸3记忆方法：冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。（四）肽键和肽链1.肽键：概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。（寡肽和多肽）二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。（一条线）2.主要的化学键：肽键。3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。（二）蛋白质的二级结构1.定义：某一段肽链的局部空间结构。（弹簧）2.主要的化学键：氢键。3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。α-螺旋特点：①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了α-螺旋结构的稳定。③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。（三）蛋白质的三级结构概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。（整条肽）主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。（四）蛋白质的四级结构概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。（多条链）主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。（五）蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。其作用：①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；②与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。（1）肽单元：参与肽键的6个原子——Cα1、C、0、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。（2）模体在许多蛋白质分子中，2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。（3）结构域分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。三、蛋白质结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系空间结构决定着蛋白质的生物学功能，蛋白水解酶可破坏一级结构亚基谷氨酸序列变为缬氨酸就会患镰刀型贫血。称分子病。（二）蛋白质高级结构与功能的关系蛋白质构象改变可引起疾病，如蛋白的二级结构α螺旋变为β折叠就会患疯牛病。四、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的变性1.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。2.本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.意义：如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌；疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。4.特点：（1）化学性质改变：生物活性的丧失。（2）物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、生物活性丧失、易沉淀、易被蛋白酶水解。（二）两性电离蛋白质是两性电解质，既可以解离成带正电的阳离子，也可解离成带负电的阴离子。在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。（三）蛋白质的亲水胶体性质（四）蛋白质的紫外吸收很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。（五）蛋白质的呈色反应有茚三酮反应，双缩脲反应等。例题下列氨基酸属于酸性氨基酸的是（）A.丙氨酸B.赖氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸E.苯丙氨酸『正确答案』D『答案解析』冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的。第二节核酸的结构和功能考试大纲及考分预测核酸的分子组成DNA的双螺旋结构RNA的分类和结构特点一、核酸的化学组成及一级结构核酸基本单位-核苷酸（一）核苷酸分子组成：（二）核酸（DNA和RNA）组成的异同两种核酸有异同。腺胞鸟磷能共用；RNA中独含尿，DNA中仅含胸。RNA所含碱基：AUCG。DNA所含碱基：ATCG。二、DNA的空间结构与功能（一）DNA碱基组成的规律DNA分子中A与T摩尔数相等，C与G摩尔数相等，即A＝T，C≡G。所以A＋G＝T＋C，A/T＝G/C。一级结构：核苷酸的排列顺序（碱基的序列）二级结构：双螺旋结构（弹簧）三级结构：超螺旋结构（电话线）（二）DNA的一级结构1.定义：核苷酸在核酸长链上的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。2.化学键：酯键。2.骨架：戊糖和磷酸。3.最恒定的元素：P。（三）DNA双螺旋结构（二级结构）氢键配对（A＝T；G≡C）相互平行，但走向相反，右手螺旋。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟。相邻碱基螺距3.4nm，一圈10对碱基。氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。（四）DNA的高级（超螺旋）结构DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体。（五）DNA的功能DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。基因从结构上定义：是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。三、RNA的分类及特点mRNA（信使）tRNA（搬运）rRNA（核糖体）功能蛋白质合成模板氨基酸转运的载体蛋白质合成的场所含量占RNA的3%占RNA的15%占RNA的80%分子量分子较小分子量最小差异较大分布细胞核细胞质细胞质细胞质二级结构三叶草三级结构倒L型结构特点5′端帽子结构3′端多聚A尾带有遗传信息密码含有稀有碱基、反密码子。3′端为-CCA核糖体大、小亚基（一）mRNA结构特点与功能1.结构特点5′末端：帽子结构：m7GpppNm-。3′末端：多聚核苷酸结构，多聚A尾。共同维持mRNA的稳定性。2.结构功能：是蛋白质合成模板。（二）tRNA的结构与功能1.结构特点：①含10-20%稀有碱基，如DHU（双氢尿嘧啶）；②3′末端为-CCA-OH，结合氨基酸；③反密码环，识别mRNA上的密码；④分子量最小。一级结构：核苷酸的排列序列。二级结构：三叶草形。三级结构：倒L形。2.结构功能：活化、搬运氨基酸到核糖体的载体。（三）rRNA的结构与功能1.结构特点核糖体大、小亚基2.结构功能参与组成核蛋白体，作为蛋白质合成的场所。四、核酸的理化性质1.DNA变性双螺旋DNA经加热及化学处理（如有机溶剂、酸、碱等），使互补碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程。DNA变性后，生物活性丧失，但共价键不被破坏，一级结构没有改变。热变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，称为复性，也称退火。2.增色效应DNA和RNA溶液均具有260nm紫外吸收峰，这是DNA和RNA定量最常用的方法。变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外吸收将增加，OD260值增高称之为增色效应；复性后，OD260值减小称为减色效应。3.Tm值紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度（解链温度）（Tm）。GC含量越高，Tm值越大；另外核酸分子越大，Tm值也越大。例题DNA碱基组成的规律（）A.[A]＝[C]；[T]＝[G]B.[A]＋[T]＝[C]＋[G]C.[A]＝[T]；[C]＝[G]D.[A]＋[T]/[C]＋[G]＝1E.[A]＝[G]；[T]＝[C]『正确答案』C『答案解析』A＝T；G≡C第三节酶考试大纲及考分预测酶的概念酶的活性中心同工酶酶促反应动力学一、酶的分子结构与功能（一）酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。（二）酶的分子组成（三）酶的催化作用酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。1.活性中心内的必需基团：它包含两个基团（结合基团和催化基团），其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。2.活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。二、酶促反应的特点酶不仅催化体内化学反应，而且在体外也能发挥催化作用。1.有效地降低反应的活化能（台阶），具有极高的催化能力。2.高度的特异性（专一性）。3.可调节性（这是与无机催化反应的不同点）。4.不稳定性。三、酶促反应动力学（一）底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式[S]：底物浓度。V：反应速度。Vmax：最大反应速度。Ｋm：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。（二）影响酶促反应速度的因素1.酶浓度在一定温度、pH条件下，当底物浓度》酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。2.底物浓度在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。3.温度酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。4.pH酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8；肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。四、抑制剂1.不可逆性抑制：以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活（有机磷农药）2.可逆性抑制：非共价键结合定义VmaxKm①竞争性抑制（磺胺抗菌素）抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心不变变大②反竞争性抑制抑制剂与酶-底物复合物结合阻止产物的生成.减小减小③非竞争性抑制抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性减小不变口诀：竞K大，非V小，反竞K，V都变小。五、酶原与酶原激活酶原与酶原激活在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原激活意义如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保护作用；另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。六、同工酶1.概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2.举例：乳酸脱氢酶（LDH1～LDH5共5种同工酶）心、肾以LDH1为主；肺以LDH3和LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是LDH2＞LDH1＞LDH3＞LDH4＞LDH5。第四节糖代谢重点章节考试大纲及考分预测糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生原料和关键酶糖代谢的概况一、糖（无氧）酵解概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。1.反应部位：胞浆2.生理意义：①迅速提供能量，如骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；②为红细胞供能；③乳酸还可以被利用。4.糖酵解的代谢途径二、糖的有氧氧化1.概念：有氧情况下，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。2.部位：胞浆及线粒体3.生理意义（三羧酸循环）：（1）供能，是机体产生能量的主要方式（2）三大营养物质分解代谢的共同途径（3）三大营养物质相互转换的枢纽、为呼吸链供H。4.基本途径第一阶段：酵解途径第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧第三阶段：三羧酸循环和氧化磷酸化三羧酸循环1.概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。2.反应部位：