搜索
《生物化学》考试大纲单元细目要点一、蛋白质的化学1.蛋白质的分子组成（1）元素组成（2）基本单位2.蛋白质的分子结构（1）肽键与肽（2）一级结构（3）二级结构-α螺旋（4）三级和四级结构概念3.蛋白质的理化性质（1）等电点（2）沉淀（3）变性二、维生素1.脂溶性维生素脂溶性维生素的生理功能及缺乏症2.水溶性维生素水溶性维生素的生理功能及缺乏症三、酶（医学*教育-网收集整理）1.概述（1）概念（2）酶促反应的特点2.酶的结构与功能（1）分子组成（2）活性中心与必需基团（3）酶原与酶原的激活（4）同工酶3.影响酶促反应速度的因素（1）酶浓度（2）底物浓度（3）温度（4）pH（5）激活剂（6）抑制剂四、糖代谢1.糖的分解代谢（1）糖酵解的主要过程、关键酶和生理意义（2）糖有氧氧化的基本过程、关键酶和生理意义（3）磷酸戍糖途径的生理意义2.糖原的合成与分解（1）概念（2）生理意义3.糖异生（1）概念（2）反应途径的关键酶（3）生理意义4.血糖（1）概念（2）血糖的来源和去路（3）血糖浓度的调节（4）高血糖和低血糖五、生物氧化1.概述（1）生物氧化的概念（2）生物氧化的特点2.呼吸链（1）呼吸链的概念（2）两条呼吸链的组成和排列顺序3.ATP的生成（1）ATP的生成方式（2）影响氧化磷酸化的因素六、脂类代谢1.脂类概述（1）分类（2）生理功能2.甘油三酯的分解代谢（1）甘油三酯的水解（2）甘油的氧化分解（3）脂肪酸的β氧化（4）酮体的生成和利用3.甘油三酯的合成代谢（1）合成的部位（2）合成的原料4.胆固醇的代谢（1）合成的部位、原料和关键酶（2）胆固醇的转化5.血脂（1）血脂的组成与含量（2）血浆脂蛋白的分类及生理功能七、氨基酸代谢1.蛋白质的营养作用（1）蛋白质的生理功能（2）营养必需氨基酸（3）蛋白质的营养互补作用2.氨基酸的一般代谢（1）氨基酸的脱氨基作用（2）氨的代谢（3）α-酮酸的代谢3.个别氨基酸的代谢（1）氨基酸的脱羧基作用（2）一碳单位的概念八、核酸的结构、功能与核苷酸代谢1.核酸的分子组成（1）分类（2）基本成分（3）基本单位2.DNA的结构与功能（1）一级结构（2）DNA双螺旋结构3.RNA的结构与功能（1）mRNA（2）tRNA（3）rRNA4.核酸的理化性质（1）核酸的紫外吸收（2）DNA变性和复性5.核苷酸的代谢（1）嘌呤核苷酸的分解产物（2）嘧啶核苷酸的分解产物九、基因信息的传递1.DNA的生物合成（1）半保留复制的概念和主要的复制酶（2）逆转录2.RNA的生物合成（1）转录的概念（2）转录的基本过程（3）mRNA转录后加工3.蛋白质的生物合成（1）参与蛋白质生物合成的物质（2）蛋白质生物合成的简要过程（3）蛋白质的生物合成与医学的关系4.基因表达调控基因表达的概念十、癌基因和抑癌基因1.癌基因癌基因的概念2.抑癌基因抑癌基因的概念十一、信号转导1.信号分子（1）概念（2）信号分子的种类与化学本质2.受体（1）受体的分类（2）受体作用特点十二、肝生物化学1.生物转化作用（1）概念（2）反应类型（3）生理意义2.胆色素代谢（1）胆色素的概念（2）未结合胆红素（3）结合胆红素（4）胆红素在肠道中的变化（5）血清胆红素与黄疸第一单元蛋白质的结构与功能第一节氨基酸与多肽蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。一、蛋白质的元素组成主要有碳、氢、氧、氮和硫。有些蛋白质还含有少量磷和金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼等，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量接近，平均为16%。蛋白质与氮的换算因数6.25。100克样品中蛋白质的含量（克%）=每克样品含氮克数×6.25×100。二、基本组成单位---氨基酸构成蛋白质的天然氨基酸有20种。1.氨基酸的结构特点（1）氨基酸即含氨基又含羧基，是两性电解质。（2）不同氨基酸的R不同。（3）除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。2.氨基酸的分类根据侧链R的性质可以分为：①非极性、疏水性氨基酸；②极性、中性氨基酸；③酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。两个半胱氨酸常脱氢构成胱氨酸，胱氨酸中有二硫键结构。三、肽键与肽链（氨基酸的连接）1.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键称为肽键。肽键是蛋白质的基本结构键。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……，由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。2.多肽链许多的氨基酸相连形成的肽称多肽。（1）肽链具有方向性N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端（2）α碳原子和肽键形成主链，R形成侧链。四、生物活性肽：1.GSH：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。第一个肽键是由谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基脱水缩合而成，分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在还原状态。在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，GSH可还原细胞内产生的H202，使其变成H20，与此同时，GSH被氧化成氧化型谷胱甘肽（GSSG），后者在谷胱甘肽还原酶的催化下，再生成GSH。此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子的毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质的结合，以保护机体免遭毒物损害。2.多肽类激素体内有许多激素属于寡肽或多肽，如缩宫素、加压素、促肾上腺皮质激素、促甲状腺素释放激素等。第二节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1.概念：蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序及其共价连接。2.维系键：肽键有些蛋白质中含少量二硫键。二、蛋白质的二级结构1.概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。2.形式：α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。3.维系键：氢键。α螺旋：多肽链的主链围绕中心轴螺旋上升，螺旋走向是顺时针方向，右手螺旋。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。α螺旋的每个肽键的-NH和第4个肽键的-CO形成氢键。主链中全部肽键都参与氢键的形成。三、蛋白质的三级结构1.概念：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。2.维系键：疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。三级结构形成时，亲水基团在表面，疏水基团在内部；3.结构域分子大的蛋白质三级结构常可分割成l个或数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行其功能，称为结构域。4.分子伴侣是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，广泛存在于从细菌到人的细胞中。分子伴侣可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。四、蛋白质的四级结构（多条肽链构成）1.概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基：在四级结构中，每一条具有完整三级结构的多肽链，称为蛋白质的亚基。2.维系键：疏水键、氢键、离子键。第三节蛋白质的理化性质本节考点：蛋白质变性一、蛋白质的两性电离1.两性电离：蛋白质由氨基酸构成，也是两性电解质。蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸、天冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基的胍基和组氨酸残基的眯唑基，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。2.等电点：使蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏于碱性，被称为碱性蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白等。也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏于酸性，被称为酸性蛋白质，如胃蛋白酶和丝蛋白等。二、蛋白质的胶体性质蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至l00万之巨，其分子的直径可达1-l00nm，为胶粒范围之内。1.蛋白质是亲水胶体亲水胶体的稳定因素：水化膜、同种电荷。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液.中蛋白质的沉淀析出。除水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素外，蛋白质胶粒表面可带有电荷，也可起胶粒稳定的作用。若去除蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。2.蛋白质不能透过半透膜三、蛋白质的变性、沉淀和凝固蛋白质的二级结构以氢键维系局部主链构象稳定，三、四级结构主要依赖于氨基酸残基侧链之间的相互作用，从而保持蛋白质的天然构象。1.变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失的现象称为蛋白质的变性。蛋白质变性后溶解度下降、容易消化生物活性丧失。2.沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集容易沉淀。3.凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。4.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。四、蛋白质的紫外吸收由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。在此波长范围内，蛋白质的0D280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。五、蛋白质的呈色反应1.茚三酮反应：蛋白质与茚三酮反应可生成兰紫色化合物。2.双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，可呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。【习题】1.关于蛋白质变性叙述正确的是A.氨基酸排列顺序的改变B.肽键断裂C.不容易被蛋白酶水解D.空间构象的破坏E.溶解度升高『正确答案』D第二单元维生素考试要点1.脂溶性维生素维生素A、D和E的生理功能及缺乏症2.水溶性维生素维生素B1、B2、PP、B12、叶酸和C的生理功能及缺乏症维生素B6的生理功能维生素功能缺乏病维生素A1.构成视紫红质夜盲症、干眼病2.维持上皮组织结构的完整皮肤干燥3.促进生长发育维生素D1.调节钙磷代谢佝偻病（儿童）2.促进骨的生长软骨病（成人）维生素E1.抗氧化作用未发现缺乏症2.维持生殖机能维生素B1脱羧酶的辅酶脚气病、末梢神经炎维生素B2黄素酶的辅酶口角炎、舌炎维生素B6脱羧酶和转氨酶的辅酶未发现缺乏症维生素PP脱氢酶的辅酶癞皮病维生素B12促进甲基转移巨幼红细胞贫血叶酸参与一碳单位代谢巨幼红细胞贫血维生素C羟化反应，促进铁吸收坏血病注意点：1.维生素A的活性形式是顺视黄醛2.维生素D的活性形式是l，25-（OH）2-D33.维生素B1活性形式是TPP4.维生素B2的活性形式FMN和FAD是5.维生素PP的活性形式NAD+和NADP+6.维生素B6的活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺7.四氢叶酸（FH4）是一碳单位转移酶的辅酶【习题】1.下列有关维生素D的叙述，错误的是A.维生素D的活性形式是l，24～（OH）2-D3B.维生素D为类固醇衍生物C.活性维生素D可促进小肠对钙磷的吸收D.缺乏维生索D的成人易发生骨软化症E.维生素D的羟化作用主要在肝肾中进行『正确答案』A2.维生素A缺乏时引起A.癞皮病B.脚气病C.夜盲症D.坏血病E.佝偻病『正确答案』C第三单元酶酶是生物催化剂，是一种具有生物活性的蛋白质，少数RNA分子也具有催化功能，称为核酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。第一节酶的催化作用一、酶的分子结构与催化作用绝大多数酶的本质是蛋